Kolagen czy białko: dlaczego nie można ich stosować zamiennie?

Pytanie „po co kolagen, skoro istnieje białko” zadawane jest nieustannie i zazwyczaj udziela się na nie jednej z dwóch skrajnych odpowiedzi: albo kolagen jest uznawany za droższe i gorsze białko, albo przypisuje mu się właściwości, których zwykłe białko nie posiada. Obie odpowiedzi są błędne z jednego powodu – pomijają etap, w którym powinien zostać określony cel. W przypadku budowy masy mięśniowej i tkanki łącznej są to różne zadania i wymagają różnych danych, dlatego bezpośrednie porównanie „który jest lepszy” nie ma sensu, dopóki nie zostanie powiedziane „lepszy do czego”.

Dwa różne cele, które są stale mylone

Tkanka mięśniowa i tkanka łączna składają się z różnych białek, a mechanizmy aktywujące ich syntezę również są różne. Synteza białek mięśniowych jest aktywowana przede wszystkim przez sygnał pochodzący z aminokwasów rozgałęzionych, głównie leucyny, i jest wzmacniana przez obciążenie siłą. Tkanka łączna – ścięgna, więzadła, skóra właściwa, macierz chrząstki – składa się głównie z kolagenu, bogatego w glicynę, prolinę i hydroksyprolinę, a jej przebudowa jest aktywowana przez obciążenie mechaniczne.

Pytanie jest więc podzielone na dwa. Czy kolagen pomoże w budowie mięśni? Odpowiedź na to pytanie jest jednoznaczna i znajduje się poniżej. Czy kolagen zapewnia tkance łącznej coś, czego nie zapewnia zwykłe białko? To otwarte pytanie i o wiele ciekawsze.

Jeśli chodzi o mięśnie, odpowiedź jest oczywista.

Najbardziej wymowne bezpośrednie porównanie przeprowadzili Oikawa i wsp. (2020). Dwudziestu dwóm zdrowym kobietom w wieku około 69 lat podawano 30 g białka serwatkowego lub kolagenu dwa razy dziennie przez sześć dni, w trakcie treningu oporowego na jednej kończynie. Syntezę białek mięśniowych mierzono dwiema niezależnymi metodami izotopowymi: infuzją znakowanej fenyloalaniny w celu pomiaru odpowiedzi ostrej oraz wodą deuterowaną w celu pomiaru odpowiedzi długotrwałej.

Białko serwatkowe dało większy wzrost w obu pomiarach. Ale najciekawsze w tej pracy są dane drugiego poziomu, które wyjaśniają dlaczego. Całkowite stężenie aminokwasów we krwi nie różniło się między grupami. Stężenia aminokwasów niezbędnych również nie różniły się istotnie. Natomiast stężenia leucyny różniły się drastycznie.

Nie chodzi tu o ilość białka ani nawet o całkowitą ilość niezbędnych aminokwasów. Chodzi o jeden konkretny sygnał aminokwasowy, którego brakuje w kolagenie. Podobny obraz opisali Aussieker i in. (2023) u młodych uczestników: po treningu siłowym białko serwatkowe zwiększyło tempo syntezy białek miofibrylarnych, podczas gdy kolagen nie wykazywał takiego efektu.

Kolagen nie jest białkiem kompletnym

Należy to powiedzieć wprost, bez zbędnych ceregieli. Kolagen nie zawiera tryptofanu w ogóle – ani śladu – a poziom pozostałych niezbędnych aminokwasów jest niski. Według każdego systemu oceny jakości białka w diecie, kolagen znajduje się na samym dole skali.

Praktyczny wniosek z tego jest oczywisty: kolagen nie może być głównym źródłem białka w diecie i nie zastępuje go. Jeśli dana osoba nie dostarcza sobie wystarczającej ilości białka i próbuje uzupełnić niedobór proszkiem kolagenowym, dostarcza sobie kalorii i glicyny, ale nie dostarcza organizmowi białka, do czego jest ono potrzebne. Obliczając dzienne zapotrzebowanie na białko, rozsądnie jest w ogóle nie uwzględniać kolagenu lub uwzględnić go z dużą korektą.

Argument sceptyka: te aminokwasy występują w żywności

Najsilniejszym zarzutem wobec suplementów kolagenowych jest to, że glicyna i prolina są aminokwasami niezbędnymi, które organizm syntetyzuje samodzielnie i które są już dostarczane z pożywieniem. Zarzut ten jest w dużej mierze uzasadniony i byłoby nieuczciwe udawać, że tak nie jest.

Źródeł jest rzeczywiście wystarczająco dużo:

• Tkanka łączna mięsa - ścięgna, chrząstki, skóra drobiu.
• Galaretowaty wywar mięsno-kostny to skoncentrowana żelatyna w formie domowego wypieku.
• Żelatyna jako składnik kulinarny to to samo białko co hydrolizat, tylko mniej przetworzone.
• Samosynteza - glicyna powstaje w organizmie głównie z seryny.

Istnieje jednak pewne obliczenie, które komplikuje ten obraz. Meléndez-Hevia i in. (2009) zebrali wszystkie znane procesy powstawania i zużycia glicyny u osoby dorosłej. Według ich szacunków, synteza własna organizmu dostarcza około 3 g glicyny dziennie, dieta dostarcza kolejne 1,5 do 3 g, a całkowite zapotrzebowanie metaboliczne, w tym synteza kolagenu, przekracza tę ilość o około 10 g u osoby o masie ciała 70 kg. Na tej podstawie autorzy wnioskują, że glicynę można słusznie uznać za aminokwas półniezbędny.

Należy do tego podchodzić z ostrożnością. Jest to analiza bilansu przepływów metabolicznych, a nie bezpośredni eksperymentalny pomiar niedoboru: autorzy zestawili opublikowane szacunki i wykazali, że arytmetyka nie jest zbieżna. Praca jest wpływowa i często cytowana, ale pozostaje konstrukcją teoretyczną, a przedstawianie jej jako udowodnionego niedoboru glicyny w populacji byłoby przesadą. Prawidłowe sformułowanie brzmi: kwestia wystarczalności glicyny nie jest zamknięta.

Co zatem sprawia, że kolagen jest wyjątkowy?

Jeśli aminokwasy są dostępne w pożywieniu, to jedno pozostaje niezmienne – żadne inne źródło białka nie dostarcza specyficznych peptydów.

Hydroksyprolina praktycznie nie występuje w innych białkach spożywczych, dlatego krótkie fragmenty ją zawierające mogą pojawić się we krwi dopiero po spożyciu surowców kolagenowych. Ani białko serwatkowe, ani mięso, ani jaja nie dostarczają takich peptydów – po prostu dlatego, że nie mają w swoim składzie odpowiednich sekwencji. To jedyna niezaprzeczalna różnica między suplementem kolagenowym a jakimkolwiek innym białkiem.

Pytanie brzmi, czy ta różnica ma jakiekolwiek znaczenie biologiczne. W hodowlach komórkowych peptydy te zmieniają zachowanie fibroblastów i na tym opiera się cała hipoteza sygnalizacji – szczegółowa analiza, wraz z ograniczeniami dowodowymi, znajduje się w materiale dotyczącym Pro-Hyp, Hyp-Gly i Gly-Pro-Hyp. Status hipotezy na dzień dzisiejszy przedstawia się następująco: mechanizm jest prawdopodobny, dane uzyskano głównie poza organizmem żywym, a potwierdzenie na poziomie tkanki ludzkiej jest częściowe.

Zatem szczera odpowiedź na pytanie „czy w kolagenie jest coś, czego nie ma w białku” brzmi: tak, są to unikalne peptydy. Czy przyniesie to praktyczne korzyści, pozostaje kwestią otwartą.

Co z tego wynika?

Porównywanie tych dwóch suplementów jako konkurencji to błąd kategoryzacyjny. Rozwiązują one różne problemy i żaden z nich nie radzi sobie dobrze z drugim.

Jeśli Twoim celem jest przyrost masy mięśniowej, utrzymanie jej z wiekiem, regeneracja po treningu siłowym, kolagen nie jest dobrym wyborem, co jasno pokazują bezpośrednie porównania. Potrzebujesz pełnowartościowego białka z odpowiednią ilością leucyny, a białko serwatkowe jest najlepiej przebadane pod tym kątem.

Jeśli celem jest tkanka łączna, sytuacja wygląda inaczej, ale nie dlatego, że udowodniono, że kolagen jest lepszy. Po prostu zwykłe białko nie było w ogóle badane pod tym kątem jako specyficzny środek, podczas gdy kolagen był badany i dał mieszane, ale nie puste wyniki. Co więcej, jest to jedyny związek, który dostarcza peptydy zawierające hydroksyprolinę. To powód do zainteresowania, a nie do pewności.

A osobno o bazie, o której zapomina się w takich porównaniach: jeśli całkowite spożycie białka jest niewystarczające, żaden specjalistyczny suplement tego nie zrekompensuje. Forma aminokwasowa, w której białko pochodzi z żelatyny lub hydrolizatu, ma znaczenie tylko wtedy, gdy podstawowe zapotrzebowanie jest już zaspokojone.

Kilka słów o środkach ostrożności, które różnią się w dwóch kategoriach. Białko serwatkowe pozyskiwane jest z mleka, dlatego nie nadaje się dla osób z alergią na białko mleka, a w przypadku ciężkiej nietolerancji laktozy ważny jest stopień oczyszczenia. Białko kolagenowe pochodzi z ryb, wieprzowiny lub bydła – w związku z tym alergeny są różne, a surowiec wieprzowy podlega ograniczeniom religijnym. Łączy je jedno: całkowite obciążenie organizmu białkiem. Dlatego w przypadku patologii nerek zasadność stosowania odżywki białkowej ustala lekarz, a przyjmowanie jej w okresie ciąży, laktacji lub równolegle z ciągłą terapią lekową warto omówić z nim.

Często zadawane pytania

Czy białko można zastąpić kolagenem?
Nie. Kolagen nie zawiera tryptofanu i niewielu innych niezbędnych aminokwasów, dlatego nie może być stosowany jako główne źródło białka.

Dlaczego kolagen nie stymuluje wzrostu mięśni?
W bezpośrednim porównaniu okazało się, że całkowita ilość aminokwasów we krwi po obu białkach była taka sama, natomiast po kolagenie było znacząco mniej leucyny – to właśnie ona uruchamia syntezę białek mięśniowych.

Czy można uzyskać te same aminokwasy z pożywienia?
Glicyna i prolina – tak, występują w tkance łącznej mięsa, galarecie mięsnej, bulionie i żelatynie. To uzasadniony zarzut wobec suplementów.

Czy organizm ma wystarczającą ilość własnej glicyny?
Pytanie nie jest zamknięte. Według jednego ze znanych obliczeń bilansu przepływów, całkowity popyt przewyższa napływ, ale jest to szacunek teoretyczny, a nie zmierzony deficyt.

Co takiego jest w kolagenie, czego nie ma żadne inne białko?
Peptydy zawierające hydroksyprolinę. Hydroksyprolina praktycznie nie występuje w innych białkach spożywczych, dlatego jej fragmenty mogą pojawić się we krwi dopiero po spożyciu surowców kolagenowych.

Czy odżywka białkowa jest dobra dla ścięgien i więzadeł?
Jako specyficzny środek na tkankę łączną, był słabo zbadany. W dostępnych badaniach nie zaobserwowano wzrostu syntezy białek tkanki łącznej po jego zastosowaniu.

Czy ma sens brać oba suplementy?
Zależy to od Twoich celów i tego, czy Twoje podstawowe zapotrzebowanie na białko jest zaspokojone. Specjalistyczny suplement nie zrekompensuje ogólnego niedoboru białka w diecie.

Źródła

• Meléndez-Hevia E. i inni (2009). Słabe ogniwo w metabolizmie: zdolność metaboliczna do biosyntezy glicyny nie zaspokaja potrzeby syntezy kolagenu. Journal of Biosciences. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20093739/
• Ohara H. i inni (2010). Dipeptyd pochodzący z kolagenu, prolina-hydroksyprolina, stymuluje proliferację komórek i syntezę kwasu hialuronowego w hodowanych ludzkich fibroblastach skórnych. The Journal of Dermatology. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20507402/
• Oikawa SY i wsp. (2020). Białko serwatkowe, ale nie peptydy kolagenowe, stymulują ostrą i długoterminową syntezę białek mięśniowych z ćwiczeniami oporowymi i bez nich u zdrowych starszych kobiet: randomizowane badanie kontrolowane. The American Journal of Clinical Nutrition. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31919527/
• Aussieker T. i inni. (2023). Spożywanie białka kolagenowego w okresie regeneracji po wysiłku nie zwiększa tempa syntezy białek łącznotkankowych mięśni. Medycyna i nauka w sporcie i ćwiczeniach. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10487367/
• Virgilio N. i inni. (2024). Wchłanianie peptydów bioaktywnych po spożyciu hydrolizatu kolagenu: randomizowane badanie krzyżowe z podwójnie ślepą próbą u osób zdrowych. Frontiers in Nutrition. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11325589/

Suplement diety. Nie jest lekiem. Przed użyciem należy skonsultować się z lekarzem.