Колаген чи протеїн: чому це не взаємозамінні добавки

Питання «навіщо колаген, якщо є протеїн» ставлять постійно, і зазвичай на нього відповідають однією з двох крайнощів: або колаген оголошують дорожчим і гіршим протеїном, або приписують йому властивості, яких не має звичайний білок. Обидві відповіді хибні з однієї причини — вони пропускають крок, на якому потрібно назвати ціль. Для нарощування м'язової маси й для сполучної тканини це різні задачі з різними даними, і саме тому пряме порівняння «що краще» не має сенсу, доки не сказано «краще для чого».

Дві різні цілі, які постійно плутають

М'язова тканина й сполучна тканина будуються з різних білків, і механізми, які запускають їх синтез, теж різні. Синтез м'язового білка вмикається насамперед сигналом від амінокислот із розгалуженим ланцюгом, передусім лейцину, і посилюється силовим навантаженням. Сполучна тканина — сухожилля, зв'язки, дерма, хрящовий матрикс — складається переважно з колагену, багатого на гліцин, пролін і гідроксипролін, а її перебудова запускається механічним навантаженням.

Тому питання розпадається надвоє. Чи допоможе колаген наростити м'язи — на це відповідь є, вона однозначна, і вона нижче. Чи дає він щось для сполучної тканини, чого не дає звичайний білок, — це відкрите питання, і воно значно цікавіше.

Для м'яза відповідь однозначна

Найпоказовіше пряме порівняння виконали Oikawa та ін. (2020). Двадцять дві здорові жінки віком близько 69 років протягом шести днів отримували двічі на добу по 30 г або сироваткового, або колагенового білка, з силовим навантаженням на одну кінцівку. Синтез м'язового білка вимірювали двома незалежними ізотопними методами — інфузією міченого фенілаланіну для гострої відповіді й дейтерованою водою для тривалої.

Сироватковий білок дав більший приріст в обох вимірах. Але найцікавіше в цій роботі — дані другого рівня, які пояснюють причину. Сумарна концентрація амінокислот у крові між групами не відрізнялася. Концентрація незамінних амінокислот теж не відрізнялася значуще. А от концентрація лейцину відрізнялася різко.

Тобто справа не в кількості білка й навіть не в загальній кількості незамінних амінокислот. Справа в одному конкретному амінокислотному сигналі, якого в колагені мало. Схожу картину описали Aussieker та ін. (2023) на молодих учасниках: після силового тренування сироватковий білок підвищував швидкість синтезу міофібрилярних білків, а колагеновий такого ефекту не давав.

Колаген не є повноцінним білком

Це варто сказати прямо, без пом'якшень. У колагені взагалі немає триптофану — жодного залишку, — а вміст решти незамінних амінокислот низький. За будь-якою системою оцінки якості харчового білка колаген опиняється в самому низу шкали.

Практичний висновок звідси жорсткий: колаген не може бути основним джерелом білка в раціоні й не замінює його. Якщо людина недобирає білок і намагається закрити дефіцит колагеновим порошком, вона отримує калорії й гліцин, але не отримує того, заради чого білок потрібен організму насамперед. У розрахунку добової норми білка колаген розумно взагалі не враховувати або враховувати з великою поправкою.

Аргумент скептика: ці амінокислоти є в їжі

Найсильніше заперечення проти колагенових добавок звучить так: гліцин і пролін — замінні амінокислоти, організм синтезує їх самостійно, а з їжею вони й так надходять. Заперечення значною мірою слушне, і робити вигляд, що це не так, було б нечесно.

Джерел справді достатньо:

• Сполучна тканина м'яса — жилаві відруби, хрящі, шкіра птиці.
• Холодець і кістковий бульйон — концентрований желатин у побутовому форматі.
• Желатин як кулінарний інгредієнт — той самий білок, що й гідролізат, лише менш оброблений.
• Власний синтез — гліцин утворюється в організмі переважно із серину.

Є, щоправда, розрахунок, який ускладнює цю картину. Meléndez-Hevia та ін. (2009) звели докупи всі відомі потоки утворення й витрачання гліцину в дорослої людини. За їхньою оцінкою власний синтез дає близько 3 г на добу, раціон — ще від 1,5 до 3 г, а сумарна метаболічна потреба, включно з синтезом колагену, перевищує цю суму приблизно на 10 г у людини вагою 70 кг. Звідси автори роблять висновок, що гліцин коректніше вважати напівнезамінною амінокислотою.

Ставитися до цього варто обережно. Це аналіз балансу метаболічних потоків, а не пряме експериментальне вимірювання дефіциту: автори склали докупи опубліковані оцінки й показали, що арифметика не сходиться. Робота впливова й часто цитована, але лишається теоретичною побудовою, і подавати її як доведений дефіцит гліцину у населення було б перебільшенням. Коректне формулювання таке: питання про достатність гліцину не закрите.

Що тоді робить колаген особливим

Якщо амінокислоти доступні з їжі, лишається одне, чого не дає жодне інше джерело білка: специфічні пептиди.

Гідроксипролін практично не трапляється в інших харчових білках, тому короткі фрагменти, що його містять, можуть з'явитися в крові тільки після колагенової сировини. Ані сироватковий білок, ані м'ясо, ані яйця таких пептидів не дають — просто тому, що в їхньому складі немає відповідних послідовностей. Це єдина беззаперечна відмінність колагенової добавки від будь-якого іншого білка.

Питання в тому, чи означає ця відмінність щось біологічно. У культурах клітин ці пептиди змінюють поведінку фібробластів, і на цьому будується вся гіпотеза сигналу — докладний її розбір, разом із межами доказів, є в матеріалі про Pro-Hyp, Hyp-Gly і Gly-Pro-Hyp. Статус гіпотези на сьогодні такий: механізм правдоподібний, дані отримані переважно поза живим організмом, підтвердження на рівні тканини людини часткове.

Тобто, чесна відповідь на питання «чи є в колагені щось, чого немає в протеїні» звучить так: так, є — унікальні пептиди. Чи дає це практичну користь — питання відкрите.

Що з цього випливає

Порівнювати ці дві добавки як конкурентів — помилка категорії. Вони вирішують різні задачі, і кожна погано справляється з чужою.

Якщо ціль м'язова — набір маси, збереження м'язів із віком, відновлення після силових тренувань, — колаген не є розумним вибором, і прямі порівняння це показують недвозначно. Тут потрібен повноцінний білок із достатнім вмістом лейцину, і сироватковий білок для цього досліджений найкраще.

Якщо ціль стосується сполучної тканини, ситуація інша, але не тому, що колаген доведено кращий. Просто звичайний білок для цієї мети як специфічний засіб узагалі не досліджувався, а колаген — досліджувався, і дав неоднозначні, проте не порожні результати. Плюс, він єдиний постачає гідроксипролін-вмісні пептиди. Це підстава для інтересу, а не для впевненості.

І окремо про базу, про яку в таких порівняннях забувають: якщо загальне споживання білка недостатнє, жодна спеціалізована добавка цього не компенсує. Амінокислотна форма, у якій ви отримуєте білок з желатину чи гідролізату, має значення лише тоді, коли базова потреба вже закрита.

Кілька слів про обережності, і тут у двох категоріях вони різні. Сироватковий білок отримують із молока, тож він не підходить за алергії на молочний білок, а за вираженої непереносимості лактози має значення ступінь очищення. Колагеновий походить із риби, свинини або великої рогатої худоби — відповідно й алергени інші, а свиняча сировина має обмеження релігійного характеру. Спільне в них одне: сумарне білкове навантаження на організм. Саме тому за ниркової патології доцільність будь-якого білкового порошку визначає лікар, і з ним же варто обговорити прийом під час вагітності, лактації чи паралельно з постійною медикаментозною терапією.

Часті питання

Чи можна замінити протеїн колагеном?
Ні. У колагені немає триптофану й мало інших незамінних амінокислот, тому як основне джерело білка він не працює.

Чому колаген не стимулює ріст м'язів?
У прямому порівнянні виявилося, що сумарна кількість амінокислот у крові після обох білків була однаковою, а от лейцину після колагену значно менше — саме він і запускає синтез м'язового білка.

Чи можна отримати ті самі амінокислоти з їжі?
Гліцин і пролін — так, вони є в сполучній тканині м'яса, холодці, бульйоні та желатині. Це слушне заперечення проти добавок.

Чи вистачає організму власного гліцину?
Питання не закрите. За одним відомим розрахунком балансу потоків сумарна потреба перевищує надходження, але це теоретична оцінка, а не виміряний дефіцит.

Що є в колагені такого, чого немає в іншому білку?
Гідроксипролін-вмісні пептиди. Гідроксипролін практично не трапляється в інших харчових білках, тому такі фрагменти в крові можуть з'явитися лише після колагенової сировини.

Чи корисний сироватковий білок для сухожиль і зв'язок?
Як специфічний засіб для сполучної тканини він досліджений мало. У наявних роботах приросту синтезу сполучнотканинних білків після нього не зафіксували.

Чи є сенс приймати обидві добавки?
Це залежить від цілей і від того, чи закрита базова потреба в білку. Спеціалізована добавка не компенсує загального дефіциту білка в раціоні.

Джерела

• Meléndez-Hevia E. та ін. (2009). A weak link in metabolism: the metabolic capacity for glycine biosynthesis does not satisfy the need for collagen synthesis. Journal of Biosciences. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20093739/
• Ohara H. та ін. (2010). Collagen-derived dipeptide, proline-hydroxyproline, stimulates cell proliferation and hyaluronic acid synthesis in cultured human dermal fibroblasts. The Journal of Dermatology. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/20507402/
• Oikawa S. Y. та ін. (2020). Whey protein but not collagen peptides stimulate acute and longer-term muscle protein synthesis with and without resistance exercise in healthy older women: a randomized controlled trial. The American Journal of Clinical Nutrition. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/31919527/
• Aussieker T. та ін. (2023). Collagen protein ingestion during recovery from exercise does not increase muscle connective protein synthesis rates. Medicine and Science in Sports and Exercise. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10487367/
• Virgilio N. та ін. (2024). Absorption of bioactive peptides following collagen hydrolysate intake: a randomized, double-blind crossover study in healthy individuals. Frontiers in Nutrition. https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC11325589/

Дієтична добавка. Не є лікарським засобом. Перед застосуванням проконсультуйтеся з лікарем.