Гідролізований колаген чи желатин: чи є між ними біологічна різниця

Питання «навіщо купувати гідролізат, якщо є желатин за копійки» звучить у кожному обговоренні колагенових добавок — і на нього рідко відповідають чесно. Зазвичай або оголошують желатин марним, або оголошують гідролізат маркетингом. Обидві відповіді хибні: це один і той самий білок на різних стадіях обробки, і в крові після кожного з них виявляють ті самі пептиди. Різниця існує, вона виміряна, але лежить не там, де її зазвичай шукають, а в желатину, як не дивно, є власна людська доказова база, отримана незалежними дослідниками.

Один білок, три стани

Плутанина починається з того, що желатин і гідролізат подають як різні речовини. Насправді це послідовні стадії обробки колагену, і кожен наступний стан отримують із попереднього.

Колаген у тканині — потрійна спіраль із трьох переплетених ланцюгів. Нагрівання розплітає спіраль: зв'язки між ланцюгами руйнуються, ланцюги розходяться, білок стає розчинним у гарячій воді. Це денатурація, і її продукт називається желатином. Хімічно ланцюги при цьому лишаються цілими — розпалася структура, а не сам ланцюг. Наступний крок — ферментативне розщеплення, коли протеази ріжуть ланцюги на коротші фрагменти. Це вже гідроліз, і його продукт — гідролізат.

Із таблиці видно головне: між желатином і гідролізатом немає різниці в походженні чи хімічному складі — є різниця в тому, наскільки далеко зайшла обробка.

Чому за амінокислотним складом вони однакові

Ферментативне розщеплення ріже ланцюг, але не змінює амінокислоти, з яких він складений. Тому желатин і гідролізат мають практично ідентичний амінокислотний профіль: та сама висока частка гліцину, той самий пролін, той самий гідроксипролін.

Практичний наслідок звідси однозначний. Якщо мета — просто отримати з їжею колагенові амінокислоти, різниці між двома продуктами немає взагалі. Обидва повністю перетравлюються, обидва дають ті самі будівельні блоки. Уся суперечка має сенс лише в тому разі, якщо припустити, що значення мають не амінокислоти, а короткі пептиди, які переживають травлення. Саме тут і починається змістовна частина.

Що показує кров після звичайного желатину

Твердження «желатин не дає жодних пептидів» перевірили прямо. Iwasaki та ін. (2022) виміряли в дев'яти учасників концентрації колагенових фрагментів у плазмі після прийому звичайного желатину з молекулярною масою близько ста тисяч дальтон.

Пептиди знайшлися. Pro-Hyp досяг максимуму 15,5 ± 3,0 нмоль/мл на другій годині після прийому, Hyp-Gly — 2,3 ± 0,5 нмоль/мл на першій. Це не сліди на межі визначення, а цілком вимірювані мікромолярні концентрації тих самих молекул, які вважають носіями активності гідролізату.

Пояснення просте: травні ферменти працюють однаково незалежно від того, розщепив хтось білок заздалегідь чи ні. Пепсин і панкреатичні протеази ріжуть желатинові ланцюги так само, як вони ріжуть фрагменти гідролізату, — просто роботи їм лишається більше. Що саме переживає цей процес і в яких кількостях, показано в окремій статті — чи весь колаген розщеплюється до амінокислот.

Де гідролізат справді має перевагу

У тій самій роботі желатин порівняли з низькомолекулярним гідролізатом, у якому 89% компонентів були легшими за 3000 дальтон. Різниця виявилася, але виборча.

• Вільний гідроксипролін — тут перевага гідролізату найпомітніша: 169,1 ± 32,5 проти 94,4 ± 16,4 нмоль/мл. Тобто, попереднє розщеплення справді прискорює вивільнення амінокислоти.
• Pro-Hyp — гідролізат підвищував його в плазмі ефективніше за желатин.
• Hyp-Gly — а ось тут різниці за молекулярною масою не було зовсім. Другий за значенням колагеновий пептид з'являвся в крові однаково незалежно від того, наскільки глибоко оброблено білок.

Отже, перевага гідролізату реальна, але часткова: вона стосується швидкості та кількості надходження, а не самої здатності білка дати біоактивні фрагменти. Желатин працює повільніше й дає менше, проте не дає нуля. Детальніше про те, як молекулярна маса впливає на засвоєння всередині самої категорії гідролізатів, — у матеріалі про порівняння 2000 і 5000 дальтон.

Власна доказова база желатину

Найнесподіваніший поворот у цій темі полягає ось у чому: одне з найцитованіших досліджень про вплив колагенового білка на синтез сполучної тканини виконано саме на желатині, і виконано академічною групою, а не виробником добавок.

Shaw та ін. (2017) провели рандомізоване подвійне сліпе перехресне дослідження за участю восьми здорових чоловіків. Учасники отримували плацебо, 5 г або 15 г збагаченого вітаміном C желатину за годину до короткого навантаження зі скакалкою. Через чотири години після навантаження в групі 15 г рівень N-кінцевого пропептиду проколагену I типу — маркера, що відщеплюється під час дозрівання нового колагену, — виявився приблизно вдвічі вищим, ніж у контролі. Вміст гліцину, проліну, гідроксипроліну й гідроксилізину в крові зростав дозозалежно й досягав піку через годину після прийому.

Дослідники також обробляли сироваткою учасників штучно вирощені зв'язки в культурі й спостерігали зростання вмісту колагену та поліпшення механічних властивостей.

Цей результат треба читати точно. N-кінцевий пропептид — це біохімічний маркер синтезу, а не клінічний результат: робота не показувала ані меншої кількості травм, ані швидшого відновлення. Вітамін C у складі теж має значення, бо він необхідний ферментам, що гідроксилюють пролін. Але факт лишається фактом: у желатину є людські дані від незалежних дослідників, тоді як більшість робіт про гідролізат профінансовані виробниками колагенової сировини.

Скільки колагену дає звичайна їжа

Побутове джерело желатину — холодець, кістковий бульйон, страви з хрящами й шкірою. Наскільки це порівнянно з добавкою, теж вимірювали.

Asai та ін. (2019) визначили вміст колагену в типових стравах: одна порція більшості з них містить від 0,2 до 2,5 г колагену, і лише окремі позиції — яловичі сухожилля, вугор зі шкірою, хвостова частина акули — дають від 7,6 до 13,3 г. Далі дослідники дали учасникам приготоване м'ясо з високим вмістом колагену й знайшли в плазмі дев'ять колагенових ди- і трипептидів. Площа під кривою для більшості з них становила близько 30% від тієї, яку давав гідролізат із еквівалентною кількістю колагену. Схожа цифра вийшла і в лабораторній моделі травлення: ферменти вивільняли з м'яса приблизно третину наявного колагену.

Висновок практичний. Колагеновмісна їжа справді підвищує рівень колагенових пептидів у крові — це не міф. Але щоб отримати з холодцю кількість, порівнювану з порцією добавки, порція страви має бути великою, і разом із колагеном надійде відповідна кількість жиру й солі. Добавка тут виграє не унікальністю речовини, а концентрацією та передбачуваністю.

Що з цього випливає на практиці

Прямої відповіді на питання «що краще» доказова база не дає, бо дослідження, у якому желатин і гідролізат порівняли б за кінцевими показниками — станом шкіри, функцією суглобів, — не проводили. Є лише порівняння фармакокінетики, і з нього видно, що гідролізат дає більше й швидше, але желатин дає теж.

Тому вибір здебільшого визначається не біохімією, а зручністю. Гідролізат розчиняється в холодній воді, не желює, майже не має смаку — його можна додати в будь-який напій. Желатин потребує гарячої води, застигає при охолодженні й має виражений присмак, через що поза кулінарією його вживати незручно. Саме ця різниця, а не сотні нанограмів пептидів, зазвичай і вирішує на практиці. Серед порошкових форм без сторонніх компонентів — Stark Collagen Hydrolyzed Pure Powder; щодо кількості та способу вживання орієнтиром слугує інструкція на упаковці.

Кілька зауважень щодо обережності. Обидва продукти — звичайний харчовий білок тваринного походження, тож обмеження стосуються радше походження сировини: свиняча основа непридатна за релігійними обмеженнями, риб'яча — за алергії на рибу. Ситуації, коли білкове навантаження потребує лікарського контролю, теж однакові для желатину й гідролізату: це насамперед порушення функції нирок. Під час вагітності, лактації та при постійному прийомі лікарських засобів доцільність будь-якої добавки визначає лікар.

Часті питання

Чим желатин відрізняється від гідролізованого колагену?
Ступенем обробки. Желатин — це нагрітий колаген із розплетеною спіраллю, гідролізат — той самий желатин, додатково розрізаний ферментами на коротші фрагменти.

Чи однаковий у них амінокислотний склад?
Практично так. Ферментативне розщеплення змінює довжину ланцюгів, але не самі амінокислоти, тому як джерело гліцину, проліну й гідроксипроліну обидва рівноцінні.

Чи з'являються пептиди в крові після желатину?
Так. У дослідженні за участю дев'яти осіб після прийому желатину Pro-Hyp досягав 15,5 нмоль/мл, а Hyp-Gly — 2,3 нмоль/мл.

Наскільки гідролізат засвоюється краще?
За вільним гідроксипроліном приблизно вдвічі краще. Але за пептидом Hyp-Gly різниці між желатином і гідролізатом не виявили взагалі.

Чи є клінічні дослідження на самому желатині?
Є. У роботі з вісьмома учасниками 15 г желатину з вітаміном C за годину до навантаження приблизно подвоїли маркер синтезу колагену в крові.

Чи можна замінити добавку холодцем?
Частково. Колагеновмісні страви підвищують рівень пептидів у крові, але площа під кривою становить близько третини від тієї, що дає гідролізат із еквівалентним вмістом колагену.

Що обрати, якщо різниця невелика?
Здебільшого питання зручності: гідролізат розчиняється в холодній воді й не має смаку, желатин потребує гарячої води та застигає, тож поза кулінарією його вживати складніше.

Джерела

• Iwai K. та ін. (2005). Identification of food-derived collagen peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates. Journal of Agricultural and Food Chemistry. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/16076145/
• Ohara H. та ін. (2007). Comparison of quantity and structures of hydroxyproline-containing peptides in human blood after oral ingestion of gelatin hydrolysates from different sources. Journal of Agricultural and Food Chemistry. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/17253720/
• Shigemura Y. та ін. (2014). Dose-dependent changes in the levels of free and peptide forms of hydroxyproline in human plasma after collagen hydrolysate ingestion. Food Chemistry. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/24767063/
• Shaw G. та ін. (2017). Vitamin C-enriched gelatin supplementation before intermittent activity augments collagen synthesis. The American Journal of Clinical Nutrition. https://doi.org/10.3945/ajcn.116.138594
• Spanier B., Rohm F. (2018). Proton coupled oligopeptide transporter 1 (PepT1) function, regulation, and influence on the intestinal homeostasis. Comprehensive Physiology. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/29687907/
• Asai T. та ін. (2019). Amount of collagen in the meat contained in Japanese daily dishes and the collagen peptide content in human blood after ingestion of cooked fish meat. Journal of Agricultural and Food Chemistry. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/30784272/
• Iwasaki Y. та ін. (2022). Comparison of gelatin and low-molecular weight gelatin hydrolysate ingestion on hydroxyproline (Hyp), Pro-Hyp and Hyp-Gly concentrations in human blood. Food Chemistry. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/34461513/

Дієтична добавка. Не є лікарським засобом. Перед застосуванням проконсультуйтеся з лікарем.